Información básica de proteínas y aminoácidos

¿Qué son las proteínas?

Son macromoléculas que se caracterizan por estar formadas por cadenas de polímeros de aminoácidos con secuencias especificas que cumplen diferentes funciones dentro del cuerpo humano. Durante este artículo hablaremos de las generalidades, funciones y estructuras de las proteínas.

¿Qué son los aminoácidos?

Son moléculas que se caracterizan por estar compuestas por un átomo de carbono central (Carbono α) ligado a un átomo de hidrógeno (H), a un grupo carboxilo (COO), a un grupo amino (HN) y a una cadena lateral especifica (R). se caracterizan por ser la unidad estructural de las proteínas.

Aminoacido-1

Cadenas Laterales

Son las propiedades químicas específicas de los aminoácidos que determinan los papeles de su estructura y función proteica.

¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos?

Los aminoácidos están clasificados en 4 grupos, cada grupo tiene una propiedad especifica en común que es definida por las cadenas laterales (R), dos de estos grupos son Hidrofílicos y dos son Hidrofóbicos.

  • Aminoácidos no polares
  • Aminoácidos polares
  • Aminoácidos Básicos
  • Aminoácidos Ácidos

Hidrofílico

Aminoácidos no polares

Existen 10 aminoácidos de tipo no polares (Glicina, alanina, valina, leucina, Isoleucina, Prolina Cisteína, Metionina, Fenilalanina y Triptófano) que se caracterizan por no tener una interacción con el agua.

  • Glicina (Gly) G: Es el aminoácido mas simple, con una cadena lateral consistente en un soló átomo de hidrógeno.

  • Alanina (Ala) A; Valina (Val) V; Leucina (Leu) L; Isoleucina (Ile) I: Estos aminoácidos se caracterizan por tener cadenas laterales (R) hidrocarbonadas compuestas hasta por cuatro átomos de Carbono (C).

  • Prolina (Pro) P: Es el único aminoácido que contiene una cadena lateral ligada al Nitrógeno del grupo amino y al carbón α formando una estructura cíclica.
  • Cisteína (Cys) C; Metionina (Met) M: Estos dos aminoácidos se caracterizan por tener átomos de azufre; además la metionina se caracteriza por ser mas hidrofóba en comparación de la cisteína debido a que en su estructura contiene un grupo sulfhidrilo (SH).
  • Fenilalanina (Phe) F; Triptófano (Trp) W: Estos aminoácidos se caracterizan por tener cadenas laterales que contienen anillos aromáticos muy hidrofóbos.

Aminoácidos Polares

Este grupo se encuentra compuesto por 5 aminoácidos (Serina, Treonina, Tirosina, Asparragina, Glutamina) que no poseen carga y pueden formar enlaces con el Hidrógeno y el agua; siguen siendo moléculas hidrofóbas.

  • Serina (Ser) S; Treonina (Thr) T; Tirosina (Try) Y: Estos aminoácidos tienen grupos hidroxilo en cada una de sus cadenas lateras.
  • Asparragina o Aspargina (Asn) N; Glutamina (Gln) Q: Estos aminoácidos se caracterizan por tener grupos amida (O=C-NH) en su cadena lateral.

 Hidrofóbicos

Aminoácidos Ácidos

Este grupo se encuentra conformado por 2 aminoácidos (Ácido aspártico y Ácido Glutámico) que se caracterizan por tener un grupo carboxilo (COO).

  • Ácido aspártico (Asp) D; Ácido Glutámico (Glu) E: Se encuentran cargados negativamente dentro de la célula y por lo tanto a menudo se denomina aspartato y glutamato.

Aminoácidos Básicos

En este grupo se encuentra conformado por 3 aminoácidos (Lisina, Arginina e Histidina) que se caracterizan por tener cadenas laterales con grupos básicos cargados, son hidrofílicos esto quiere decir que estos aminoácidos se encuentran en contacto con el agua.

  • Lisina (Lys) k; Arginina (Arg) R: Son aminoácidos muy básicos y sus cadenas laterales se encuentra cargadas positivamente dentro de la célula.
  • Histidina (His) H: En su cadena lateral se encuentra un anillo aromático, además de que puede estar con carga o sin carga positiva a pH fisiológico.

 ¿Cómo se unen los aminoácidos?

Se unen por medio de enlaces peptidicos en el grupo amino de un aminoácido y el grupo α carboxilo del otro aminoácido como se puede observar en la siguiente imagen.

¿Qué son los polipéptidos?

Son cadenas lineales de aminoácidos (aa) habitualmente de cientos o de miles de ellos en su longitud; cada cadena polipéptidica tiene dos extremos el primero es el extremo amino o N terminar y el segundo es el extremo α carboxilo o C terminal.

¿Cómo es la estructura de las proteínas?

Las proteínas adoptan configuraciones tridimensionales características, que son cruciales para sus funciones; se pueden describir 4 niveles.

Estructura Primaria: Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Estructura Secundaria: Es el ordenamiento regular de los aminoácidos dentro de las cadenas de polipéptido. Existen dos tipos comunes:

  • Hélice α: Se forma cuando una región de una cadena polipéptida se enrolla sobre si misma generando enlaces de hidrógeno entre los grupos CO y el grupo NH de dos enlaces peptídicos diferentes.
  • Hoja β: Puede formarse entre varias cadenas polipéptidicas y puede estar orientada de forma paralela o antiparalela.

Estructura Terciaria: Es el plegamiento de la cadena polipéptidica como resultado de las interacciones entre las cadenas laterales de aminoácidos que se encuentran en diferentes regiones de la secuencia primaria, esto quiere decir que es la combinación de las estructuras primarias y secundarias; se pliegan en estructuras denominadas dominios que son las unidades básicas de las estructuras terciarias.

Un determinante crucial de la estructura terciaria es la localización de los aminoácidos hidrofílicos en la superficie, donde interaccionan con el agua y de los hidrofóbicos en el interior.

Estructura Cuaternaria: Consiste en la interacción de diferentes cadenas de polipéptidos en proteínas compuestas, esto quiere decir que estas proteínas están estructuradas por 2 o mas cadenas de polipéptidos

Referencias Bibliográficas

1. Geoffrey M. Cooper & Robert E. Hausman. 2010. 2 Composición de las Células. In: Marbán Libros, S.L

ASM Press, eds. La Célula. Whashington: pp. 52-58.